Распространенность жизни и уникальность разума?

Следует коснуться часто поднимаемого вопроса, каким образом и в какой степени в добиологические и раннебиологические времена при синтезе “биологических” полимеров, в первую очередь белков и нуклеиновых кислот, выполнялось правило единообразия оптических изомеров. Аминокислоты, составляющие белки, как и сахара, составляющие основу нуклеиновых кислот, обладают асимметрическим атомом углерода (все замещающие группы у этого атома разные), благодаря чему являются оптически активными (хиральными) веществами. Каждое из них присутствует в форме двух конформационных d- и l-изомеров (энантиомеров), вращающих плоскость поляризации света, соответственно, вправо и влево. Такие изомеры, будучи химически идентичны, не могут быть совмещены друг с другом подобно кистям правой и левой руки. Очевидно, что d- или l-изомеры не взаимозаменяемы в биологических полимерных молекулах (в том числе уже на этапе их синтеза), т. к. осуществление фермент-субстратной реакции и других форм межмолекулярных взаимодействий, требует точного соответствия позиций участвующих во взаимодействии групп. В клетке эта проблема решается, как правило, определенным образом: соответствующие ферментные системы синтезируют только l-изомеры (аминокислоты) или d-изомеры (сахар рибоза). Оговорка “как правило” не случайна, т. к. существуют и исключения. Известны не частые случаи, когда в определенной позиции пептида (например синтезируемого цианобактериями токсина) присутствует не l-, а d-изомер, синтез которого контролируют соответствующие ферментные системы. Такой пептид не кодируется непосредственно генетическим аппаратом клетки, и, соответственно, его синтез не осуществляется на рибосомах. В этих случаях кодируются образованные l-аминокислотами ферменты, которые обеспечивают синтез пептида с включенными в определенных позициях d-аминокислотами.

Принято считать, что при химических синтезах l- и d-формы аминокислот образуются в равных количествах (рацемическая смесь). В связи с этим возник вопрос, каким образом в предбиологических и ранних биологических системах при синтезе белка из рацемической смеси аминокислот отбирался только один оптический изомер. Современные данные вносят определенную ясность в эту проблему. Прежде всего, они не подтверждают предположение о строгой рацемичности присутствовавших на ранней Земле аминокислот. Установлено, что в космической органике, доставляемой, в частности, углистыми хондритами, некоторые аминокислоты в большей степени представлены l-энантиомерами (Bada, 1997; Pizzarello and Cronin 2004). Такую асимметрию связывают с круговой поляризацией (возможно, на кристалликах льда) космического ультрафиолетового излучения, являвшегося энергетическим компонентом при синтезе аминокислот как в атмосфере раннего Солнца, так и на Земле (Meierhenrich and Thiemann, 2004). Возможно, что незначительное преобладание l-аминокислот в “первичном бульоне” в период химической эволюции явилось причиной тому, что именно эта стереоформа была “выбрана” на Земле для конструирования клеточных белков. Не исключено, что в другой части Вселенной или даже нашей Галактики, где ультрафиолетовое излучение поляризовано в другом направлении, в смеси химически синтезированных аминокислот преобладают d-аминокислоты и, соответственно, клеточные белки образованы d-аминокислотами. По этой причине для нас тамошняя пища оказалась бы несъедобной.

Принципиально важный результат был получен Хитсом и Луизи (Hitz and Luisi, 2004). Авторы показали, что пептиды, полученные в водной среде из рацемата аминокислот, содержат значительное количество гомохиральных последовательностей (d- или l-). В той же работе продемонстрировано, что пептиды с гомохиральными последовательностями избирательно сорбируются на твердой поверхности. В случае даже незначительного преобладания в исходной смеси l-аминокислот (как, возможно, и на ранней Земле) среди гомохиральных пептидов в значительно большей степени преобладают пептиды, образованные l-звеньями (эффект усиления). Другие авторы (Saghatelian et al., 2001) показали, что специально сконструированный 32-звенный пептидный репликатор, используя рацемическую смесь пептидных фрагментов, осуществляет селективный процесс конденсации, в результате которого образуются гомохиральные продукты. Недавно было обнаружено, что аминокислота серин образует восьмичленные гомохиральные кластеры, которые могли формироваться и в пребиотические времена. Их взаимодействие с другими структурами также было стереоспецифичным (Nanita and Cooks, 2006).