Жизнь замечательных устройств

Лауреатами Нобелевской премии по химии за 2017 год стали работающий в швейцарском Университете Лозанны Жак Дюбоше, профессор Колумбийского университета в Нью-Йорке Йоахим Франк и представитель британского Кембриджа Ричард Хендерсон. Поводом для присуждения награды стала «…разработка методов криоэлектронной микроскопии высокого разрешения для определения структур биомолекул в растворе…». Пресс-релиз Нобелевского Комитета сообщал, что метод криоэлектронной микроскопии перевел биохимию в новую эру, позволяя заполнить множество пробелов в «карте биохимии».

Некоторые интернет-ресурсы прямо в день объявления о лауреатах Премии отреагировали броскими заголовками, как, например: «Нобелевскую премию по химии дали за мгновенную заморозку биологических образцов». Так что же важно в этом методе — сам процесс заморозки, адаптация электронной микроскопии к нуждам биохимии, сочетание методов или что-то иное? Давайте попробуем разобраться.

В 1968 году была опубликована заключительная часть научно-популярной трилогии физика Георгия Гамова «Мистер Томпкинс в стране чудес». Она называлась «Мистер Томпкинс внутри самого себя. Приключения в новой биологии». В этой книге рассказывалось, как мистер Томпкинс в сопровождении своего семейного врача изучает клеточное строение своего тела и плавает по своим кровеносным сосудам. Рассказывая о деталях строения клеток и их органоидов, экскурсовод пояснял Томпкинсу, что вся эта информация получена с помощью электронного микроскопа.

Для читателей научно-популярного труда Гамова становилось очевидным, что электронная микроскопия уже позволяет вести изучение биологических тканей и отдельных клеток, допуская получать изображения биологических объектов с невиданной до определенного времени четкостью и детализацией. Однако в отличие от Мистера Томкинса ещё лет десять назад ученым оставалось только мечтать о возможности применения электронного микроскопа для изучения атомно-молекулярной архитектуры биологически активных молекул. Фактически, эта мечта стала былью совсем недавно, лишь спустя четыре десятка лет после углубления Мистера Томпкинса в самого себя. То, что сейчас мы действительно в состоянии применять электронную микроскопию в биохимии, практически полностью является заслугой лауреатов Нобелевской премии по химии 2017 года Жака Дюбоше, Иоахима Франка и Ричарда Хендерсона. Именно благодаря их открытиям и разработкам стало возможным установление всех деталей структуры не образующих монокристаллы биомолекул непосредственно в растворе с помощью криоэлектронной микроскопии.

Путь электронной микроскопии в биохимию не был усыпан розами. Так, вскоре после того, как в 1931 году Эрнст Август Фридрих Руска продемонстрировал принцип работы электронного микроскопа — того устройства, которое принесло ему Нобелевскую Премию по физике 1986 года, венгерский физик Ладислав Мартон написал статью, в которой утверждал, что какой бы интерес не представляло собой новое устройство, шансы его на применение в изучении биологических материалов в настоящем его виде равны нулю из-за того, что «…интенсивная бомбардировка живых клеток электронами будет приводить к их разрушению…» (Nature, 1934, 133, 911–911; DOI:10.1038/133911b0).

Возможно, мы вполне имеем право назвать Мартона одним из тех учёных, благодаря работам которых и стала возможной разработка метода, а перед Дюбоше, Франком и Хендерсоном встала дополнительная, но, согласитесь, приятная задача — подготовка Нобелевской лекции. Дело в том, что именно в том письме в редакцию Nature 1934 года Мартон предложил возможные методы решения адаптации электронной микроскопии для исследования биологических объектов — их заморозка или применение подхода, похожего на ещё на разработанный в те годы метод негативного контрастирования. Тем не менее, предложенные Мартоном подходы к решению в то время можно было назвать ничем иным, как академическим теоретизированием.