Жизнь замечательных устройств

Герхард Эртль основал экспериментальную школу, продемонстрировав, как достоверные результаты могут быть получены в такой сложной области, как химия поверхности. Его разработки заложили научную основу современной химии поверхности, его методология используется как в фундаментальных исследованиях, так и в разработке химических производств.

Подходы, разработанные Эртлем, базируются не только на результатах, полученных им при изучении процесса Боша-Габера, используемого при фиксации атмосферного азота.

Эртль также изучал процесс окисления моноксида углерода на поверхности платины, реакции, использующейся для каталитической очистки автомобильных выхлопов.

2008. Зелёный флуоресцентный белок Симомуры, Чолфи и Тсина

Нобелевскую премию по химии 2008 года разделили Осаму Симомура из Лаборатории Морской Биологии США, Мартин Чолфи из Университета Колумбии и Роджер Тсин из Университета Калифорнии в Сан-Диего «…за открытие и исследование зеленого флуоресцирующего белка [green fluorescent protein (GFP)]…».

Обладающий зеленой флуоресценцией белок GFP впервые был выделен из медузы Aequorea Victoria в 1962 году. С момента открытия этот белок стал одним из наиболее часто используемых инструментов в биохимии. С помощью GFP исследователи разработали способы наблюдения за процессами, которые ранее было невозможно наблюдать — от роста нервных клеток до развития раковых опухолей.

Химические процессы в организме контролируются работой десятков тысяч белков. При нарушениях в работе белковых молекулярных машин организм может заболевать, все это обуславливает необходимость построения правильной карты белкового обмена и функционирования для различных организмов.

Нобелевская премия по химии 2008 года отмечает заслуги исследователей в открытии GFP и дальнейшем его изучении, позволившем использовать этот белок в качестве метки для биохимических исследований. Используя генную инженерию, исследователи в состоянии связывать GFP с другими важными, но невидимыми белками. Это позволяет отслеживать местоположение, движение и особенности межмолекулярных взаимодействий изучаемых белков в организме.

C помощью GFP биохимики могут отслеживать судьбу различных клеток: поражение нервных клеток, вызванных болезнью Альцгеймера, следить за тем, как в растущем эмбрионе образуются инсулин-производящие клетки.

Все эти аналитические методы биохимии и молекулярной биологии стали возможными после открытия и изучения GFP, в которых три новых Нобелевских лауреата приняли следующее участие:

Осаму Симомура был первым, кто выделил GFP из медузы Aequorea Victoria, обитающей у западного побережья Северной Америки. Он обнаружил, что белок проявляет зеленую флуоресценцию при облучении ультрафиолетом.

Мартин Чолфи первым продемонстрировал ценность использования GFP как люминесцирующей метки для изучения различных биологических явлений. Его пионерские эксперименты в этой области позволили «раскрасить» шесть индивидуальных клеток кольчатого червя Caenorhabditis elegans с помощью GFP.

Роджер Тсин изучил причины флуоресценции белка GFP. Он также расширил «световую гамму», модифицировав флуоресцирующие белки, что позволило метить разные клетки и разные белки разными цветами, позволяя отслеживать одновременно несколько различных биохимических процессов.

2009. Белковый завод. Рамакришнана, Стейнца и Йонат

В соответствии с решением Королевской Академии наук Швеции Нобелевскую Премию по химии 2009 года разделили Венкатраман Рамакришнан из Кембриджа, Томас Стейтц из Йельского Университета и Ада Йонат из Института Науки Вейцмана (Реховот, Израиль). Премия вручена «…за изучение строения и функций рибосом…».

Нобелевская премия 2009 года по химии вручается исследователям одного из главных процессов, лежащих в основе жизни: рибосома участвует в переводе информации, заложенной в ДНК, на белковый язык жизни. На рибосомах происходит синтез белков, определяющих индивидуальность и контролирующих обменные процессы всех живых организмов. Ключеввая роль рибосом в белковом синтезе обуславливает и то, что в последнее время они рассматриваются как мишень для новых антибиотиков.

Лауреаты Нобелевской Премии 2009 года Венкатраман Рамакришнан, Томас Стейтц и Ада Йонат разделили высшую научную награду за то, что они изучили строение рибосомы и определили то, как она функционирует на атомно-молекулярном уровне, применяя для изучения сложного биологического объекта, состоящего из сотен тысяч атомов, метод рентгеноструктурного анализа.

Каждая клетка живого организма содержит молекулы ДНК, хранящие генетическую информацию о любом живом объекте — от бактерии до человека. Тем не менее, сама по себе молекула ДНК еще не делает объект живым — без существования процесса трансляции ДНК была бы простой макромолекулой, не имеющей отношения к жизни.